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#1
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[suivi sur fr.bio.general]
Première fois que je poste sur un groupe bio.xxx, salutations. Il y a quelques jours, un contributeur de fr.rec.arts.litterature (un endroit où il est, de fait, rarement question de littérature !) a envoyé ce lien : http://www.koreus.com/media/inner-life-cell.html Quelqu'un lui a répondu en substance que c'était effectivement très beau, mais d'un intérêt modéré si l'on ne savait pas précisément ce que l'on voyait. http://groups.google.fr/group/fr.rec...d/thread/aa61c b29b9a2f5e7/416885a73502021c J'ai alors trouvé sur un réseau bien connu de partage de fichiers la version longue et commentée (en langue de chat qu'espère, oeuf corse) de cette vidéo, et me suis amusé à retranscrire intégralement le commentaire. N'ayant pas eu d'écho, même de la part de l'initiateur du fil (il est vrai quelque peu lunatique), je me permets de recopier ça ici ; tous compléments, corrections, commentaires bienvenus. Je pourrais également me lancer dans une traduction, avec l'aide éventuelle des autres intervenants. (Et pourquoi pas créer un fichier sous-titré qui serait mis en partage de la même manière.) Voici : ed2k://|file|Siggraph.2006.Inner.life.of.a.cell.-.long.version.mp4|77704370|9AFA 09BC4B1EDAAAB95DC857EE250C14|/ [Texte retranscrit à l'oreille. Suivi d'un [?], les mots dont je ne suis pas sûr, ou que j'ai dû rechercher à tâtons, un [???] remplaçant les mots non identifiés.] « While red blood cells are carried away at high velocity by a strong blood flow, leukocytes roll slowly on endothelial cells. P-selectin and endothelial cells interact with pSGL1 -- a glycoprotein on leukocyte microvilli [?]. Leukocytes pushed by the blood flow adhere and roll on endothelial cells because existing interactions are broken, while new ones are formed. These interactions are possible because the extended extracellular domains of both proteins emerge from the extracellular matrix, which covers the surface of both cell types. The outer leaflet [?] of the lipid bind layer is rich in sphingolipids and phosphatidylcholine. Sphingolipids-rich rafts, raised above the rest of the leaflet [?], recruit specific membrane proteins. Rafts' rigidity is caused by the tight packing of cholesterol molecules against the straight sphingolipid hydrocarbon [?] chains. Outside the rafts, [???] unsaturated hydrocarbon chains and lower cholesterol concentrations result in increased fluidity. At sites of inflammation, secreted chemokines, bound to heparan-sulfate [?] proteoglycan on endothelial cells, are presented to leukocyte seven-transmembrane [?] receptors. The binding stimulates leukocytes and triggers an intracellular cascade of signaling reactions. The inner leaflet of the biolayer [?] has a very different composition than that of the outer layer. While some proteins traverse the membrane, others are rather ancred into the inner leaflet by covalantly attached fatty acid chains, or are recruited through non-covalent interactions with membrane proteins. The membrane-bound protein comlexes are critical for the transmission of signals across the plasma membrane. Beneath [?] the lipid biolayer, spectrin tetramers, arranged into a hexagonal network, are ancred by membrane proteins. This network forms the membrane skeleton that contributes to membrane stability, and membrane protein distribution. The cytoskeleton is comprised of networks of filamentous proteins that are responsible for the special organisation of cytosolic components. Inside microvilli, actin filaments form tight parallels bundles [?], which are stabilized by cross-linking proteins -- while deeper inside the cells, the actin networks adopt a gel-like structure, stabilized by a variety of actin-binding proteins. Filaments, [??? peut-être "capturate"] their [??? peut-être "minescence"] by a protein complex, grow away from the plasma membrane by the addition of actin monomers to their "+" end. The actin network is a very dynamic structure, with continuous directional polymerization, and dissassembly. Severing proteins induce kinks [?] in the filement, and lead to the formatin of short fragments that rapidly depolymerize -- or give rise to new filaments. The cytoskeleton includes a network of microtubules created by the lateral association of proto-filaments, formed by the polymerization of tubulin dimers. While the "+" end of some microtubules extend toward the plasma membrane, proteins stabilize the curved conformation of proto-filaments from other microtubules, causing their rapid "+" end depolymerization. Microtubules provide tracks along which membrane-bound vesicles travel to-and-from the plasma membrane. The direction of mouvement of these cargo vesicles is due to a family of motor proteins linking vesicles and microtubules. Membrane-bound organelles -- like mitochondria -- are loosely trapped by the cytoskeleton. Mitochondria change shape continuously, and their orientation is partly dictated by their interaction with microtubules. All the microtubules originate from the centrosome -- a discrete fiber [?] structure containing two [??? semble décrire la forme : "...gonal"] centrioles, and located near the cell nucleus. Pores in the nuclear enveloppe allow the import of particles containing mRNA and proteins into the cytosol. Here, free ribosoms translate the mRNA molecules into proteins. Some of these proteins will reside in the cytosol ; other will associate with specialized cytosolic proteins and be imported into mitochondria or other organelles. The synthesis of cell-secreted and integral membrane proteins is initiated by free ribosoms, which then [??? peut-être "duck"] to protein translocator at the surface of the endoplasmic ruticulum. Nascent proteins pass through an aquious pore in the translocater. Cell-secreted proteins accumulate in the lumen of the endoplasmic reticulum, while integral membrane proteins become embedded in the endoplasmic reticulum membrane. Proteins are transported from the endoplasmic reticulum to the Golgu apparatus by vesicles travelling along the microtubules. Protein glycosylation, initiated in the endoplasmic reticulum, is completed inside the lumen of the Golgi apparatus. Fully glycosylated proteins are transported from the Golgi apparatus to the plasma membrane. When the vesicles fuses with the plasma membrane, proteins contained in the vesicle's lumen are secreted, and proteins embedded in the vesicle's membrane difuse in the cell membrane. At sites of inflammation, chemokine secreted by endothelial cells bind to the extracellular domains of G-protein coupled membrane receptors. This binding causes a conformational change in the cytosolic portion of the receptor, and the consequent activation of a sub-unit of the G-protein. The activation of the G-protein sub-unit triggers a cascade of protein activation, which in turn leads to the activation and clustering [?] of integrins inside lipid rafts. A dramatic conformational change occurs in the extracellular domain of the activated integrins. This now allows for the interaction with I-Cam proteins displayed at the surface of the endothelial cells. These strong interactions immobilize the rolling leukocyte at the site of inflammation. Additionnal signaling events cause the profund reorganisation of the cytoskeleton, resulting in the spreading of one edge [?] of the leukocyte. The leading edge [?] of the leukocyte inserts itself between endothelial cells, and the leukocyte migrates through the blood vessel wall into the inflamed tissue. Rolling, activation, adhesion, and transendothelio-migration [?] are the foresteps of the process called leukocyte extravasation [?]. » |
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#2
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Le Mon, 12 Feb 2007 12:46:56 +0100, "idiosyncrazy"
<gabriel.balletABOLI> a écrit : > >[suivi sur fr.bio.general] normalement ce devrait être fr.sci.biologie créé récemment en remplacement de fr.bio.* mais il semble qu'il y ait des problèmes d'activation du nouveau forum >>Première fois que je poste sur un groupe bio.xxx, salutations. > pas posté ici depuis des plombes :) [..] >>J'ai alors trouvé sur un réseau bien connu de partage de fichiers la version >longue et commentée (en langue de chat qu'espère, oeuf corse) de cette vidéo, et >me suis amusé à retranscrire intégralement le commentaire. N'ayant pas eu >d'écho, même de la part de l'initiateur du fil (il est vrai quelque peu >lunatique), je me permets de recopier ça ici ; tous compléments, corrections, >commentaires bienvenus. Je pourrais également me lancer dans une traduction, >avec l'aide éventuelle des autres intervenants. (Et pourquoi pas créer un >fichier sous-titré qui serait mis en partage de la même manière.) je n'aurai pas l'occasion de lire la video, ma machine étant assez instable, mais je salue le joli travail :) je commente par plaisir quelques mots de la transcription un peu comme un aveugle qui dit la pertinence des images qu'on lui dit :) c'est tellement loin, pas sûr de valider ou invalider correctement, >Voici : >>ed2k://|file|Siggraph.2006.Inner.life.of.a.cell.-.long.version.mp4|77704370|9AFA >09BC4B1EDAAAB95DC857EE250C14|/ > >[Texte retranscrit à l'oreille. Suivi d'un [?], les mots dont je ne suis pas >sûr, ou que j'ai dû rechercher à tâtons, un [???] remplaçant les mots non >identifiés.] > >« While red blood cells are carried away at high velocity by a strong blood >flow, leukocytes roll slowly on endothelial cells. P-selectin and endothelial >cells interact with pSGL1 -- a glycoprotein on leukocyte microvilli [?]. oui, ce sont les structures formées par les replis de la membrane marrant j'aurais plutôt vu le mot sur des structures plus macroscopiques (villosités intestinales...) (...) > The outer leaflet [?] of the lipid bind layer is rich in sphingolipids and oui, le feuillet extérieur de la membrane plasmique lipid bind layer > lipid bilayer plus probablement (bicouche lipidique) >the tight packing of cholesterol molecules against the straight sphingolipid >hydrocarbon [?] chains. > Outside the rafts, [???] unsaturated hydrocarbon chains poly unsaturated peut être (mmm..mais ça diminuerait la fluidité ??) >and lower cholesterol concentrations result in increased fluidity. At sites of >inflammation, secreted chemokines, bound to heparan-sulfate [?] proteoglycan on ouheparin-sulfate (pas sûr) >endothelial cells, are presented to leukocyte seven-transmembrane [?] receptors. oui, ça fait référence aux récepteurs caractérisés par la présence de 7 domaines transmembranaires >The binding stimulates leukocytes and triggers an intracellular cascade of >signaling reactions. The inner leaflet of the biolayer [?] has a very different bilayer (la bicouche lipidique constituant la membrane) >composition than that of the outer layer. While some proteins traverse the >membrane, others are rather ancred into the inner leaflet by covalantly attached >fatty acid chains, or are recruited through non-covalent interactions with >membrane proteins. The membrane-bound protein comlexes are critical for the >transmission of signals across the plasma membrane. Beneath [?] the lipid >biolayer, oui, beneath, en dessous de la bicouche lipidique, côté intracellulaire, la phrase décrivant le réseau fibreux proteique supportant la membrane > spectrin tetramers, arranged into a hexagonal network, are ancred by >membrane proteins. This network forms the membrane skeleton that contributes to >membrane stability, and membrane protein distribution. The cytoskeleton is >comprised of networks of filamentous proteins that are responsible for the >special organisation of cytosolic components. Inside microvilli, actin filaments >form tight parallels bundles [?], oui, des faisceaux, de groupes de fibres d'actine > which are stabilized by cross-linking >proteins -- while deeper inside the cells, the actin networks adopt a gel-like >structure, stabilized by a variety of actin-binding proteins. Filaments, [??? >peut-être "capturate"] their [??? peut-être "minescence"] by a protein complex, je vois pas >grow away from the plasma membrane by the addition of actin monomers to their >"+" end. The actin network is a very dynamic structure, with continuous >directional polymerization, and dissassembly. Severing proteins induce kinks [?] oui, des coudes je crois, en tout cas des endroits où la structure se tord >in the filement, and lead to the formatin of short fragments that rapidly >depolymerize -- or give rise to new filaments. (...) > All the >microtubules originate from the centrosome -- a discrete fiber [?] structure oui >containing two [??? semble décrire la forme : "...gonal"] centrioles, and orthogonal; les 2 centrioles sont disposés à angle droit >located near the cell nucleus. Pores in the nuclear enveloppe allow the import >of particles containing mRNA and proteins into the cytosol. Here, free ribosoms >translate the mRNA molecules into proteins. Some of these proteins will reside >in the cytosol ; other will associate with specialized cytosolic proteins and be >imported into mitochondria or other organelles. The synthesis of cell-secreted >and integral membrane proteins is initiated by free ribosoms, which then [??? >peut-être "duck"] dock les ribosomes s'accrochent à la surface du reticulum > to protein translocator at the surface of the endoplasmic >ruticulum. (...) > The activation of the >G-protein sub-unit triggers a cascade of protein activation, which in turn leads >to the activation and clustering [?] of integrins inside lipid rafts. oui, les intégrines se regroupent > A dramatic >conformational change occurs in the extracellular domain of the activated >integrins. This now allows for the interaction with I-Cam proteins displayed at >the surface of the endothelial cells. These strong interactions immobilize the >rolling leukocyte at the site of inflammation. Additionnal signaling events >cause the profund reorganisation of the cytoskeleton, resulting in the spreading >of one edge [?] of the leukocyte. oui; edge doit évoquer le côté qui ira explorer le terrain puis diriger (lead) la migration > The leading edge [?] of the leukocyte inserts >itself between endothelial cells, and the leukocyte migrates through the blood >vessel wall into the inflamed tissue. Rolling, activation, adhesion, and >transendothelio-migration [?] are the foresteps of the process called leukocyte >extravasation [?]. » je sèche, il y avait un pour la science relativement récent sur les problèmes de migration mais je sais plus si c'est ce mot |
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#3
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On Mon, 12 Feb 2007 12:46:56 +0100, "idiosyncrazy"
<gabriel.balletABOLI> wrote: > >[suivi sur fr.bio.general] > Salut, Tiens je t'ai fais ça : [url down] Il y a peut-être encore quelques fautes. Ca reste encore un peu hermétique pour les personnes n'ayant aucune base biologique. C'est libre de droit ;o) @+ |
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#4
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"LaFouine" <Martes.Foina> a écrit dans le message de news:
0ru3t2djqnk2v7h799ou73752d3g0rq5qv... > On Mon, 12 Feb 2007 12:46:56 +0100, "idiosyncrazy" > <gabriel.balletABOLI> wrote: > > Salut, > > Tiens je t'ai fais ça : > [..] > > Il y a peut-être encore quelques fautes. > > Ca reste encore un peu hermétique pour les > personnes n'ayant aucune base biologique. Y en a ici ??? [..] |
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#5
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In article <45d053b4$0$415$426a74cc>,
gabriel.balletABOLI says... > > [suivi sur fr.bio.general] >> Première fois que je poste sur un groupe bio.xxx, salutations. >> Il y a quelques jours, un contributeur de fr.rec.arts.litterature (un endroit où > il est, de fait, rarement question de littérature !) a envoyé ce lien : > > [..] >> Quelqu'un lui a répondu en substance que c'était effectivement très beau, mais > d'un intérêt modéré si l'on ne savait pas précisément ce que l'on voyait. Effectivement tres belle image, sans doute tres loin de la realité et de peu d'interet "scientifique", mais c'est tres amusant d'essayer de connaître les structures intracellulaires que l'on connait. |
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#6
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"LaFouine" <Martes.Foina> a écrit dans le message de news:
0ru3t2djqnk2v7h799ou73752d3g0rq5qv... > On Mon, 12 Feb 2007 12:46:56 +0100, "idiosyncrazy" > <gabriel.balletABOLI> wrote: > > Salut, > > Tiens je t'ai fais ça : > [..] > > Il y a peut-être encore quelques fautes. > > Ca reste encore un peu hermétique pour les > personnes n'ayant aucune base biologique. > > C'est libre de droit ;o) > > @+ Wow ! merci bien, je n'en demandais pas tant. Z'avez fait ça avec quel logiciel ? (J'ai Subtitle Workshop, mais ne l'ai encore que très peu utilisé.) Ça vous a pris combien de temps à peu près ? Comment créer simplement une vidéo avec sous-titres intégrés ? Quelques fautes en effet, mais le plus gros est fait, ce devrait être rapidement corrigé. (Par exemple, pour « catch their mind essence », je ne suis pas convaincu ! ;^p Mais je n'arrive vraiment pas à discerner ce passage...) |
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#7
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"nospam" <nospam> a écrit dans le message de news:
mdd1t2dmit5j4pqap43iopnjk4bv18etj5... > Le Mon, 12 Feb 2007 12:46:56 +0100, "idiosyncrazy" > <gabriel.balletABOLI> a écrit : > > > > >[suivi sur fr.bio.general] > > normalement ce devrait être fr.sci.biologie créé récemment en > remplacement de fr.bio.* mais il semble qu'il y ait des problèmes > d'activation du nouveau forum Oui, j'ai vu ça après en lisant les messages les plus récents, mais FSB est pour l'instant introuvable sur le serveur Free. > >Première fois que je poste sur un groupe bio.xxx, salutations. > > > pas posté ici depuis des plombes :) Vous postiez/lisiez où alors ? > >Il y a quelques jours, un contributeur de fr.rec.arts.litterature (un endroit où > >il est, de fait, rarement question de littérature !) a envoyé ce lien : > > > >[..] > > > > > >Quelqu'un lui a répondu en substance que c'était effectivement très beau, mais > >d'un intérêt modéré si l'on ne savait pas précisément ce que l'on voyait. > >[..] c > >b29b9a2f5e7/416885a73502021c > > > > > >J'ai alors trouvé sur un réseau bien connu de partage de fichiers la version > >longue et commentée (en langue de chat qu'espère, oeuf corse) de cette vidéo, et > >me suis amusé à retranscrire intégralement le commentaire. N'ayant pas eu > >d'écho, même de la part de l'initiateur du fil (il est vrai quelque peu > >lunatique), je me permets de recopier ça ici ; tous compléments, corrections, > >commentaires bienvenus. Je pourrais également me lancer dans une traduction, > >avec l'aide éventuelle des autres intervenants. (Et pourquoi pas créer un > >fichier sous-titré qui serait mis en partage de la même manière.) >> je n'aurai pas l'occasion de lire la video, ma machine étant assez > instable, mais je salue le joli travail :) Sssinkseulotte ! (Quel problème avec la machine ?) > je commente par plaisir quelques mots de la transcription un peu comme > un aveugle qui dit la pertinence des images qu'on lui dit :) > c'est tellement loin, pas sûr de valider ou invalider correctement, Pour moi aussi c'est bien loin... maîtrise interrompue en 2002. Je suis content de constater que j'ai d'assez beaux restes quant aux aspects techniques, et une compréhension de l'anglais plutôt correcte. (Il faut dire que dans l'ensemble le commentateur parle très clairement.) Et vous, quelle formation ? > >ed2k://|file|Siggraph.2006.Inner.life.of.a.cell.-.long.version.mp4|77704370|9AF A > >09BC4B1EDAAAB95DC857EE250C14|/ > > > >[Texte retranscrit à l'oreille. Suivi d'un [?], les mots dont je ne suis pas > >sûr, ou que j'ai dû rechercher à tâtons, un [???] remplaçant les mots non > >identifiés.] > > > >« While red blood cells are carried away at high velocity by a strong blood > >flow, leukocytes roll slowly on endothelial cells. P-selectin and endothelial > >cells interact with pSGL1 -- a glycoprotein on leukocyte microvilli [?]. > > oui, ce sont les structures formées par les replis de la membrane > marrant j'aurais plutôt vu le mot sur des structures plus > macroscopiques (villosités intestinales...) > C'est ce qui me semblait aussi, un leucocyte je voyais ça plutôt lisse... > > (...) > > The outer leaflet [?] of the lipid bind layer is rich in sphingolipids and > > oui, le feuillet extérieur de la membrane plasmique > lipid bind layer > lipid bilayer plus probablement (bicouche > lipidique) Oui, j'aurais dû relire plus attentivement, d'après la suite j'aurais corrigé en "biolayer", mais "bilayer" semble être la bonne réponse (3.200.000 réponses dans Google, contre 12.000 pour "biolayer"). J'ai eu l'occasion au cours de mes études de lire des articles scientifiques en anglais, mais je crois jamais d'entendre un tel commentaire, il a donc fallu improviser. > > >the tight packing of cholesterol molecules against the straight sphingolipid > >hydrocarbon [?] chains. >> > Outside the rafts, [???] unsaturated hydrocarbon chains > > poly unsaturated peut être Non, ça ressemble à "kinsin", mais je n'ai rien trouvé qui corresponde. Ou peut-être "kinksed" ?... D'après votre traduction plus loin en "coudé" (absente de mon dictionnaire), ce serait tout à fait ça. > (mmm..mais ça diminuerait la fluidité ??) Non, au contraire, plus c'est insaturé (nombre de doubles liaisons plus élevé), plus la fluidité est grande. (Le beurre, riche en AG saturés, est figé à température ambiante, alors qu'une huile de colza reste liquide au frigo.) > > >and lower cholesterol concentrations result in increased fluidity. At sites of > >inflammation, secreted chemokines, bound to heparan-sulfate [?] proteoglycan on > > ou heparin-sulfate (pas sûr) > En fwwwinant© : "heparan sulfate" => 959.000 réponses "heparin sulfate" => 131.000 réponses La majorité n'a certes pas toujours raison, mais on peut raisonnablement penser que le plus utilisé (du moins répertorié) est le bon. > >endothelial cells, are presented to leukocyte seven-transmembrane [?] receptors. >> oui, ça fait référence aux récepteurs caractérisés par la présence de > 7 domaines transmembranaires Je m'en suis souvenu, mais c'est assez vague. > >The binding stimulates leukocytes and triggers an intracellular cascade of > >signaling reactions. The inner leaflet of the biolayer [?] has a very different > > bilayer (la bicouche lipidique constituant la membrane) Oui, bien sûr, ça me paraît évident à présent. [...] > > which are stabilized by cross-linking > >proteins -- while deeper inside the cells, Petite erreur ici : c'est plutôt : "deeper in the cytosol". > > the actin networks adopt a gel-like > >structure, stabilized by a variety of actin-binding proteins. Filaments, [??? > >peut-être "capturate"] their [??? peut-être "minescence"] by a protein complex, > > je vois pas > Moi non plus, toujours pas... >> >grow away from the plasma membrane by the addition of actin monomers to their > >"+" end. The actin network is a very dynamic structure, with continuous > >directional polymerization, and dissassembly. Severing proteins induce kinks [?] > > oui, des coudes je crois, en tout cas des endroits où la structure se > tord Mon dictionnaire traduit "kink" par : "entortillement", "défaut", "anomalie", "aberration", et le verbe "to kink" par "friser" ou "entortiller". "Couder" serait en effet plus conforme au phénomène décrit (surtout plus haut, s'agissant de la chaîne carbonée d'un phospholipide, que je vois mal "s'entortiller"). D'après cette page, l'idée est bien celle d'une torsion ou d'une courbure : http://www.onelook.com/?loc=rescb&w=kink > > >in the filement, and lead to the formation of short fragments that rapidly > >depolymerize -- or give rise to new filaments. > (...) > > All the > >microtubules originate from the centrosome -- a discrete fiber [?] structure > > oui > > >containing two [??? semble décrire la forme : "...gonal"] centrioles, and > > orthogonal; les 2 centrioles sont disposés à angle droit OK ! > > >located near the cell nucleus. Pores in the nuclear enveloppe allow the import > >of particles containing mRNA and proteins into the cytosol. Here, free ribosoms > >translate the mRNA molecules into proteins. Some of these proteins will reside > >in the cytosol ; other will associate with specialized cytosolic proteins and be > >imported into mitochondria or other organelles. The synthesis of cell-secreted > >and integral membrane proteins is initiated by free ribosoms, which then [??? > >peut-être "duck"] > > dock > les ribosomes s'accrochent à la surface du reticulum Effectivement, j'ai dû louper le sens 4b dans mon Robert & Colline : s'arrimer, s'amarrer. [...] > > > The leading edge [?] of the leukocyte inserts > >itself between endothelial cells, and the leukocyte migrates through the blood > >vessel wall into the inflamed tissue. Rolling, activation, adhesion, and > >transendothelio-migration [?] "transendothelial" http://www.google.fr/search?q=transe...lial+migration > > are the foresteps of the process called leukocyte > >extravasation [?]. » > > je sèche, il y avait un pour la science relativement récent sur les > problèmes de migration mais je sais plus si c'est ce mot > Apparemment c'est bien ça : http://www.google.fr/search?q=leukocyte+extravasation Ce qui donne : « While red blood cells are carried away at high velocity by a strong blood flow, leukocytes roll slowly on endothelial cells. P-selectin on endothelial cells interact with pSGL1 -- a glycoprotein on leukocyte microvilli. Leukocytes pushed by the blood flow adhere and roll on endothelial cells because existing interactions are broken, while new ones are formed. These interactions are possible because the extended extracellular domains of both proteins emerge from the extracellular matrix which covers the surface of both cell types. The outer leaflet of the lipid bilayer is rich in sphingolipids and phosphatidylcholine. Sphingolipids-rich rafts, raised above the rest of the leaflet, recruit specific membrane proteins. Rafts' rigidity is caused by the tight packing of cholesterol molecules against the straight sphingolipid hydrocarbon chains. Outside the rafts, kinksed [?] unsaturated hydrocarbon chains and lower cholesterol concentrations result in increased fluidity. At sites of inflammation, secreted chemokines, bound to heparan-sulfate proteoglycan on endothelial cells, are presented to leukocyte seven-transmembrane receptors. The binding stimulates leukocytes and triggers an intracellular cascade of signaling reactions. The inner leaflet of the bilayer has a very different composition than that of the outer layer. While some proteins traverse the membrane, others are rather ancred into the inner leaflet by covalantly attached fatty acid chains, or are recruited through non-covalent interactions with membrane proteins. The membrane-bound protein comlexes are critical for the transmission of signals across the plasma membrane. Beneath the lipid bilayer, spectrin tetramers, arranged into a hexagonal network, are ancred by membrane proteins. This network forms the membrane skeleton that contributes to membrane stability, and membrane protein distribution. The cytoskeleton is comprised of networks of filamentous proteins that are responsible for the special organisation of cytosolic components. Inside microvilli, actin filaments form tight parallels bundles, which are stabilized by cross-linking proteins -- while deeper in the cytosol, the actin networks adopt a gel-like structure, stabilized by a variety of actin-binding proteins. Filaments, [??? peut-être "catch"] [their] [??? peut-être "minescence"] by a protein complex, grow away from the plasma membrane by the addition of actin monomers to their "+" end. The actin network is a very dynamic structure, with continuous directional polymerization, and dissassembly. Severing proteins induce kinks in the filement, and lead to the formation of short fragments that rapidly depolymerize -- or give rise to new filaments. The cytoskeleton includes a network of microtubules created by the lateral association of proto-filaments, formed by the polymerization of tubulin dimers. While the "+" end of some microtubules extend toward the plasma membrane, proteins stabilize the curved conformation of proto-filaments from other microtubules, causing their rapid "+" end depolymerization. Microtubules provide tracks along which membrane-bound vesicles travel to-and-from the plasma membrane. The direction of mouvement of these cargo vesicles is due to a family of motor proteins linking vesicles and microtubules. Membrane-bound organelles -- like mitochondria -- are loosely trapped by the cytoskeleton. Mitochondria change shape continuously, and their orientation is partly dictated by their interaction with microtubules. All the microtubules originate from the centrosome -- a discrete fiber structure containing two orthogonal centrioles, and located near the cell nucleus. Pores in the nuclear enveloppe allow the import of particles containing mRNA and proteins into the cytosol. Here, free ribosoms translate the mRNA molecules into proteins. Some of these proteins will reside in the cytosol ; other will associate with specialized cytosolic proteins and be imported into mitochondria or other organelles. The synthesis of cell-secreted and integral membrane proteins is initiated by free ribosoms, which then dock to protein translocator at the surface of the endoplasmic ruticulum. Nascent proteins pass through an aquious pore in the translocater. Cell-secreted proteins accumulate in the lumen of the endoplasmic reticulum, while integral membrane proteins become embedded in the endoplasmic reticulum membrane. Proteins are transported from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus by vesicles travelling along the microtubules. Protein glycosylation, initiated in the endoplasmic reticulum, is completed inside the lumen of the Golgi apparatus. Fully glycosylated proteins are transported from the Golgi apparatus to the plasma membrane. When the vesicles fuses with the plasma membrane, proteins contained in the vesicle's lumen are secreted, and proteins embedded in the vesicle's membrane difuse in the cell membrane. At sites of inflammation, chemokine secreted by endothelial cells bind to the extracellular domains of G-protein coupled membrane receptors. This binding causes a conformational change in the cytosolic portion of the receptor, and the consequent activation of a sub-unit of the G-protein. The activation of the G-protein sub-unit triggers a cascade of protein activation, which in turn leads to the activation and clustering of integrins inside lipid rafts. A dramatic conformational change occurs in the extracellular domain of the activated integrins. This now allows for the interaction with I-Cam proteins displayed at the surface of the endothelial cells. These strong interactions immobilize the rolling leukocyte at the site of inflammation. Additionnal signaling events cause the profund reorganisation of the cytoskeleton, resulting in the spreading of one edge of the leukocyte. The leading edge of the leukocyte inserts itself between endothelial cells, and the leukocyte migrates through the blood vessel wall into the inflamed tissue. Rolling, activation, adhesion, and transendothelial migration are the foresteps of the process called leukocyte extravasation. » [Ebauche de traduction laissée en plan l'autre jour ; j'ai vu que "LaFouine" m'avait devancé -- je fusionnerai éventuellement les deux versions.] Tandis que les globules rouges sont emportés à grande vitesse par un puissant flux sanguin, les leucocytes roulent lentement sur les cellules endothéliales. La P-selectin des cellules endothéliales intéragit avec la pSGL1 -- une glycoprotéine des microvillosités du leucocyte. Les leucocytes, entraînés par le flux sanguin, adhèrent et roulent sur les cellules endothéliales parce que les interactions existantes sont rompues au fur et à mesure que de nouvelles sont formées. Ces interactions sont possibles parce que le domaine extracellulaire étendu de l'une et l'autre protéine émerge de la matrice extracellulaire qui recouvre la surface de ces deux types de cellules. Le feuillet externe de la bicouche lipidique est riche en sphingolipides et en phosphatidylcholine. Des radeaux riches en sphingolipides, surélevés par rapport au reste du feuillet, recrutent des protéines membranaires spécifiques. La rigidité de ces radeaux est causée par l'assemblage serré des molécules de cholestérol contre les chaînes hydrocarbonées rectilignes des sphingolipides. Autour des radeaux, des chaînes hydrocarbonées insaturées, de forme coudée, et des concentrations plus faibles en cholestérol se traduisent par une fluidité accrue. Sur les sites d'inflammation, les chémokines sécrétées, liées aux protéoglycanes héparan-sulfate sur les cellules endothéliales, sont présentés aux récepteurs à sept domaines transmembranaires des leucocytes. Cette liaison stimule les leucocytes et actionne une cascade réactionnelle de signalisation. La composition du feuillet interne de la bicouche est très différente de celle de la couche externe. Tandis que certaines protéines traversent la membrane, d'autres sont plutôt ancrées dans le feuillet interne par des chaînes d'acides gras unies par liaisons covalentes, ou sont recrutées via des interactions non covalentes avec les protéines membranaires. Les complexes de protéines liés à la membrane sont cruciaux pour la transmission de signaux à travers la membrane plasmique. En dessous de la bicouche lipidique, des tétramères de spectrine, organisés en un réseau hexagonal, sont ancrés par des protéines membranaires. Ce réseau forme le squelette membranaire, qui contribue à la stabilité de la membrane et à la répartition des protéines membranaires. Le cytosquelette comprend des réseaux de protéines filamenteuses, qui sont responsables de l'organisation particulière des composants du cytosol. A l'intérieur des microvillosités, des filaments d'actine forment des paquets parallèles serrés, qui sont stabilisés par des protéines à liaisons croisées -- tandis que plus profondément dans le cytosol, les réseaux d'actine adoptent une structure de gel, stabilisée par diverses protéines liant l'actine. Les filaments, [???], croissent en partant de la membrane plasmique par addition de monomères d'actine à leur extrémité "+". Le réseau d'actine est une structure très dynamique, avec constante polymérisation directionnelle, et désassemblage. Des protéines de [rupture, scission, coupure...] |
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#8
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idiosyncrazy a écrit :
> "nospam" <nospam> a écrit dans le message de news: > mdd1t2dmit5j4pqap43iopnjk4bv18etj5... >> Le Mon, 12 Feb 2007 12:46:56 +0100, "idiosyncrazy" >> <gabriel.balletABOLI> a écrit : >> >>> [suivi sur fr.bio.general] >> normalement ce devrait être fr.sci.biologie créé récemment en >> remplacement de fr.bio.* mais il semble qu'il y ait des problèmes >> d'activation du nouveau forum >> Oui, j'ai vu ça après en lisant les messages les plus récents, mais FSB est pour > l'instant introuvable sur le serveur Free. > Rien chez mon fournisseur non plus (asahi-net)... Les créations se font-elles automatiquement, ou faut-il les demander ? Bonne journée a tous, |
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#9
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Le Thu, 15 Feb 2007 10:41:49 +0900, dans fr.bio.general, Charles Plessy
<charles-news-nospam> a écrit : [fr.sci.biologie] > idiosyncrazy a écrit : > > > Oui, j'ai vu ça après en lisant les messages les plus récents, mais FSB est pour > > l'instant introuvable sur le serveur Free. > > > > Rien chez mon fournisseur non plus (asahi-net)... > > Les créations se font-elles automatiquement, ou faut-il les demander ? Si le serveur est bien configuré, les créations devraient se faire automatiquement à la réception de l'article de contrôle. Si ce n'est pas le cas, faites une réclamation auprès de votre fournisseur, en citant le message d'annonce paru dans fr.usenet.forums.annonces : Message-ID: <fsrnq2lq7e1kil7t9c0scq3dakp940ifkq> Prenez connaissance des discussions qui ont suivi dans le groupe <news:fr.usenet.distribution>. |
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#10
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Merci, que faut-il en faire ?
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#11
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On Wed, 14 Feb 2007 20:02:55 +0100, "idiosyncrazy"
<gabriel.balletABOLI> wrote: > >"LaFouine" <Martes.Foina> a écrit dans le message de news: >0ru3t2djqnk2v7h799ou73752d3g0rq5qv... > Salut, >Wow ! merci bien, je n'en demandais pas tant. J'avais un peu de temps à perdre. >Z'avez fait ça avec quel logiciel ? (J'ai Subtitle Workshop, mais ne l'ai encore >que très peu utilisé.) Oui, c'est bien avec SW. >Ça vous a pris combien de temps à peu près ? 2-3h, le plus dur a été de couper les phrases pour réduire la taille des sous-titres pour pas qu'il débordent. >Comment créer simplement une vidéo avec sous-titres intégrés ? Avec VirtualDub et VobSuib >Quelques fautes en effet, mais le plus gros est fait, ce devrait être rapidement >corrigé. (Par exemple, pour « catch their mind essence », je ne suis pas >convaincu ! ;^p Mais je n'arrive vraiment pas à discerner ce passage...) Oui. peut-être <<capted by their "-" end.>> |
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#12
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On Thu, 15 Feb 2007 11:20:31 +0100, "Methos" <sasas> wrote:
>Merci, que faut-il en faire ? > Salut, Si tu as le fichier video et les sous-titres, il te faut un logicel qui puissent les afficher. Personnelement, j'utilise "Media Player Classic" : http://tinyurl.com/2bcaq @+ |
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#13
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"LaFouine" <Martes.Foina> a écrit dans le message de news:
> > Si tu as le fichier video et les sous-titres, > il te faut un logicel qui puissent les afficher. > Personnelement, j'utilise "Media Player Classic" : > [..] > > @+ Mais euhhhh là la vidéo est en streaming, il y a un moyen de la récup non streamée ? merci ! super job en tout cas |
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#14
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"LaFouine" <Martes.Foina> a écrit dans le message de news:
ujr6t29gemmjcbma5g9gvntjltev10s6ke... > On Wed, 14 Feb 2007 20:02:55 +0100, "idiosyncrazy" > <gabriel.balletABOLI> wrote: > > Salut, > > J'avais un peu de temps à perdre. encore > >que très peu utilisé.) > Oui, c'est bien avec SW. > >Ça vous a pris combien de temps à peu près ? > 2-3h, le plus dur a été de couper les phrases pour réduire la taille > des sous-titres pour pas qu'il débordent. Eh bien... je suppose que ce fut du moins avec plaisir que vous le fîtes ! > >Comment créer simplement une vidéo avec sous-titres intégrés ? > Avec VirtualDub et VobSuib > >Quelques fautes en effet, mais le plus gros est fait, ce devrait être rapidement > >corrigé. (Par exemple, pour « catch their mind essence », je ne suis pas > >convaincu ! ;^p Mais je n'arrive vraiment pas à discerner ce passage...) > Oui. peut-être <<capted by their "-" end.>> Pas mal, oui ! Le "-" se prononçant « maïneusse », ça me paraît presque évident à présent -- d'autant plus que, s'il est question à deux reprises de la « plussènde », il eût été illogique qu'on ne mentionnât point la « maïneussènde ». Et grammaticalement ça semble correspondre : il s'agit d'une incise, impliquant très probablement une forme passive. Je vérifierai en écoutant. (Pour l'instant j'en suis à Lost, épisode 3.08...) Sssinkseuguéïne. |
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#15
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"Methos" <sasas> a écrit dans le message de news:
45d46b4a$0$17201$426a74cc... > "LaFouine" <Martes.Foina> a écrit dans le message de news: > > > > Si tu as le fichier video et les sous-titres, > > il te faut un logicel qui puissent les afficher. > > Personnelement, j'utilise "Media Player Classic" : > > [..] > > > > @+ > > Mais euhhhh là la vidéo est en streaming, il y a un moyen de la récup non > streamée ? Bah, le lien que j'ai donné pardi ! A copier dans le champ « téléchargement direct » d'eMule : ed2k://|file|Siggraph.2006.Inner.life.of.a.cell.-.long.version.mp4|77704370|9AFA 09BC4B1EDAAAB95DC857EE250C14|/ Sinon, on peut récupérer les fichiers .FLV (vidéos au format Flash) dans le dossier des fichiers Internet temporaires, une fois que la vidéo a été entièrement lue. Si tu utilises Internet Explorer, va dans C:\Documents and Settings\nom de l'utilisateur\Local Settings\Temporary Internet Files ; si tu utilises Mozilla Firefox, tape dans la barre d'adresse « about:cache » et tu connaîtras le répertoire où sont stockés les fichiers temporaires (chez moi : C:\Documents and Settings\nom de l'utilisateur\Local Settings\Application Data\Mozilla\Firefox\Profiles\p3gz64ez.default\Cac he). Ensuite, il suffit de les classer par dates, et le dernier gros fichier correspond à la vidéo (s'il n'y a pas d'extension, la renommer en .flv). Pour lire ces fichiers : http://www.google.fr/search?q=FLV+player En fait je ne connais aucun format de diffusion dont il ne soit pas possible, d'une manière ou d'une autre, de récupérer un fichier en local... |
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